Burkholderia cenocepacia BC2L-C Is a Super Lectin with Dual Specificity and Proinflammatory Activity

Logo poskytovatele
Logo poskytovatele
Logo poskytovatele
Logo poskytovatele

Varování

Publikace nespadá pod Ekonomicko-správní fakultu, ale pod Středoevropský technologický institut. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Autoři

ŠULÁK Ondřej CIOCI Gianluca LAMEIGNERE Emilie BALLOY Viviane ROUND Adam GUTSCHE Irina MALINOVSKÁ Lenka CHIGNARD Michel KOSMA Paul AUBERT Daniel F MAROLDA Cristina L VALVANO Miguel A WIMMEROVÁ Michaela IMBERTY Anne

Rok publikování 2011
Druh Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj PLoS Pathogens
Fakulta / Pracoviště MU

Středoevropský technologický institut

Citace
www http://www.plospathogens.org/article/info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.ppat.1002238
Doi http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1002238
Obor Biochemie
Klíčová slova bacterial lectin;Burkholderia cenocepacia;calcium-dependent bacterial lectins;TNF;inflammation
Popis Lectins and adhesins are involved in bacterial adhesion to host tissues and mucus during early steps of infection. We report the characterization of BC2L-C, a soluble lectin from the opportunistic pathogen Burkholderia cenocepacia. The N-terminal domain is a novel TNF-a-like fucosebinding lectin, while the C-terminal part is similar to a superfamily of calcium-dependent bacterial lectins. The C-terminal domain displays specificity for mannose and L-glycero-D-manno-heptose. BC2L-C is therefore a superlectin that binds independently to mannose/heptose glycoconjugates and fucosylated human histo-blood group epitopes. We propose that BC2L-C binds to the bacterial surface in a mannose/heptose-dependent manner via the C-terminal domain. The TNF-a-like domain triggers IL-8 production in cultured airway epithelial cells in a carbohydrate-independent manner, and is therefore proposed to play a role in the dysregulated proinflammatory response observed in B. cenocepacia lung infections.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.