Interactions between the Nse3 and Nse4 Components of the SMC5-6 Complex Identify Evolutionarily Conserved Interactions between MAGE and EID Families

Logo poskytovatele

Varování

Publikace nespadá pod Ekonomicko-správní fakultu, ale pod Středoevropský technologický institut. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Název česky Interakce mezi Nse3 a Nse4 podjednotkami SMC5-6 komplexu ukazují na evoluční konzervaci vazby mezi MAGE a EID proteinovými rodinami
Autoři

HUDSON J J R BEDNÁŘOVÁ Kateřina KOZÁKOVÁ Lucie LIAO Chunyan GUÉRINEAU Marc COLNAGHI Rita VIDOT Susanne MAREK Jaromír BATHULA Sreenivas Reddy LEHMANN Alan PALEČEK Jan

Rok publikování 2011
Druh Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj PloS ONE
Fakulta / Pracoviště MU

Středoevropský technologický institut

Citace
www http://www.plosone.org/article/info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.pone.0017270
Doi http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0017270
Obor Biochemie
Klíčová slova SMC5-6 complex; Nse3/MAGE; Nse4/EID; genome stability; transcription regulation; evolution; placental mammals
Popis The SMC5-6 protein complex is involved in the cellular response to DNA damage. It is composed of 6 - 8 polypeptides, of which Nse1, Nse3 and Nse4 form a tight sub-complex. MAGEG1, the mammalian ortholog of Nse3, is the founding member of the MAGE (melanoma-associated antigen) protein family and Nse4 is related to the EID (E1A-like inhibitor of differentiation) family of transcriptional repressors. We have identified a conserved hydrophobic surface on the C-terminal domain of Nse3 that interacts with Nse4 and identified residues in its N-terminal domain that are essential for interaction with Nse1. We show that these interactions are conserved in the human orthologs. In an examination of the evolutionary conservation of the Nse3-Nse4 interactions, we find that most MAGE proteins can interact with at least one of the NSE4/EID proteins.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.