Palylysine-Catalyzed Hydrogen Evolution at Mercury Electrodes

Varování

Publikace nespadá pod Ekonomicko-správní fakultu, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.

Autoři	ZIVANOVIC Marko ALEKSIC Mara OSTATNA Veronika DONEUX Thomas PALEČEK Emil
Rok publikování	2010
Druh	Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj	ELECTROANALYSIS
Fakulta / Pracoviště MU	Přírodovědecká fakulta
Citace
Obor	Biofyzika
Klíčová slova	Catalytic hydrogen evolution; Constant current chronopotentiometric stripping; Hanging mercury drop electrode; Poly(amino acids); Polylysine; Amino acids
Popis	It has been shown that peptides and proteins produce at nanomolar concentrations a structure-sensitive chronopotentiometric peak H at mercury electrodes, which is due to the catalytic hydrogen evolution reaction (HER). Herein, we use for the first time poly(amino acids) to obtain information about the role of individual amino acid residues in the HER. At pH 6 polylysine (polyLys) and polyarginine,tryptophan yield a peak H, in agreement with their ionization state, while polyglutamic acid gives no catalytic response. PolyLys catalyzes hydrogen evolution in its adsorbed state. Even at potentials negative to the potential of zero charge, hydrophobic interactions could be involved in polyLys adsorption.
Související projekty:	Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací