Atomic resolution studies of haloalkane dehalogenases DhaA04, DhaA14 and DhaA15 with engineered access tunnels.

Varování

Publikace nespadá pod Ekonomicko-správní fakultu, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.

Autoři	STSIAPANAVA Alena DOHNÁLEK J. GAVIRA J. KUTÝ Michal KOUDELÁKOVÁ Táňa DAMBORSKÝ Jiří KUTÁ-SMATANOVÁ Ivana
Rok publikování	2010
Druh	Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj	ACTA CRYSTALLOGRAPHICA D
Fakulta / Pracoviště MU	Přírodovědecká fakulta
Citace
www	http://loschmidt.chemi.muni.cz/peg/pdf/acsf10a.pdf
Obor	Biochemie
Klíčová slova	haloalkane dehalogenase DhaA ; Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13064; hydrolytic degradation; 1.2.3-trichloropropane (TCP)
Popis	The haloalkane dehalogenase DhaA from Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13064 is a bacterial enzyme that shows catalytic activity for the hydrolytic degradation of the highly toxic industrial pollutant 1,2,3-trichloropropane (TCP). Mutagenesis focused on the access tunnels of DhaA produced protein variants with significantly improved activity towards TCP. Three mutants of DhaA named DhaA04 (C176Y), DhaA14 (I135F) and DhaA15 (C176Y + I135F) were constructed in order to study the functional relevance of the tunnels connecting the buried active site of the protein with the surrounding solvent. All three protein variants were crystallized using the sitting-drop vapour-diffusion technique.
Související projekty:	Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím Interakce mezi chemickými látkami, prostředím a biologickými systémy a jejich důsledky na globální , regionální a lokální úrovni Centrum biokatalýzy a biotransformací