Cooperativity between subunits is essential for high affinity binding of N-acetylhexosamines to dimeric soluble and dimeric cellular forms of human CD69

Varování

Publikace nespadá pod Ekonomicko-správní fakultu, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.

Autoři	KAVAN Daniel KUBÍČKOVÁ Monika BILÝ Jan VANĚK Ondřej HOFBAUEROVÁ Kateřina HYNEK Mrázek DANIEL Rozbeský PAVLA Bojarová KŘEN Vladimír ŽÍDEK Lukáš SKLENÁŘ Vladimír BEZOUŠKA Karel
Rok publikování	2010
Druh	Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj	Biochemistry
Fakulta / Pracoviště MU	Přírodovědecká fakulta
Citace
Obor	Biochemie
Klíčová slova	NMR CD69 lectin-type proteins NK cell glycoproteins
Popis	Binding of GlcNAc to dimeric human CD69 was followed by equilibrium dialysis, fluorescence titration, and NMR. Clear cooperativity in high affinity binding to two subunits was observed (Hill coefficient 1.94), and binding of the ligand was connected with opening of dimer structure. However, monomeric CD69 obtained by mutating Q93 and R134 at dimer interface showed much lower affinity and no cooperativity (Hill coefficient 1.07). Perturbation of dimer interface resulted in severe impairment of the signaling ability of cellular CD69 cross-linked with antibodies or a bivalent high affinity N-acetylhexosamine-based ligand.
Související projekty:	Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím Biomolekulární centrum