Crystallization and initial X-ray diffraction studies of the flavoenzyme NAD(P)H:(acceptor) oxidoreductase (FerB) from the soil bacterium Paracoccus denitrificans

Varování

Publikace nespadá pod Ekonomicko-správní fakultu, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.

Autoři	KLUMPLER Tomáš SEDLÁČEK Vojtěch MAREK Jaromír WIMMEROVÁ Michaela KUČERA Igor
Rok publikování	2010
Druh	Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj	Acta crystallographica. Section F Structural biology and crystallization communications
Fakulta / Pracoviště MU	Přírodovědecká fakulta
Citace
www	http://www3.interscience.wiley.com/journal/123345936/abstract
Obor	Biochemie
Klíčová slova	PSEUDOMONAS-PUTIDA; QUINONE REDUCTASE; FERRIC REDUCTASE; FLAVOPROTEINS; CRYSTALS; PROTEIN
Popis	The flavin-dependent enzyme FerB from Paracoccus denitrificans reduces a broad range of compounds, including ferric complexes, chromate and most notably quinones, at the expense of the reduced nicotinamide adenine dinucleotide cofactors NADH or NADPH. Recombinant unmodified and SeMet-substituted FerB were crystallized under similar conditions by the hanging-drop vapour-diffusion method with microseeding using PEG 4000 as the precipitant. FerB crystallized in several different crystal forms, some of which diffracted to approximately 1.8 A resolution. Structure determination by the three-wavelength MAD/MRSAD method is now in progress.
Související projekty:	Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací Struktura, funkce a regulace FerB, širokospecifické bakteriální oxidoreduktasy s možným významem pro ekotechnologii Molekulární mechanismy proliferace a diferenciace buněk