Crystallization and initial X-ray diffraction studies of the flavoenzyme NAD(P)H:(acceptor) oxidoreductase (FerB) from the soil bacterium Paracoccus denitrificans

Logo poskytovatele
Logo poskytovatele

Varování

Publikace nespadá pod Ekonomicko-správní fakultu, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Autoři

KLUMPLER Tomáš SEDLÁČEK Vojtěch MAREK Jaromír WIMMEROVÁ Michaela KUČERA Igor

Rok publikování 2010
Druh Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj Acta crystallographica. Section F Structural biology and crystallization communications
Fakulta / Pracoviště MU

Přírodovědecká fakulta

Citace
www http://www3.interscience.wiley.com/journal/123345936/abstract
Obor Biochemie
Klíčová slova PSEUDOMONAS-PUTIDA; QUINONE REDUCTASE; FERRIC REDUCTASE; FLAVOPROTEINS; CRYSTALS; PROTEIN
Popis The flavin-dependent enzyme FerB from Paracoccus denitrificans reduces a broad range of compounds, including ferric complexes, chromate and most notably quinones, at the expense of the reduced nicotinamide adenine dinucleotide cofactors NADH or NADPH. Recombinant unmodified and SeMet-substituted FerB were crystallized under similar conditions by the hanging-drop vapour-diffusion method with microseeding using PEG 4000 as the precipitant. FerB crystallized in several different crystal forms, some of which diffracted to approximately 1.8 A resolution. Structure determination by the three-wavelength MAD/MRSAD method is now in progress.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.