CRYSTALLIZATION AND X-RAY ANALYSIS OF THE RECEIVER DOMAIN OF THE HISTIDINE KINASE CKI1 FROM ARABIDOPSIS THALIANA

Varování

Publikace nespadá pod Ekonomicko-správní fakultu, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Autoři

KLUMPLER Tomáš PEKÁROVÁ Blanka MAREK Marek BORKOVCOVÁ Petra JANDA Lubomír HEJÁTKO Jan

Rok publikování 2009
Druh Konferenční abstrakty
Fakulta / Pracoviště MU

Přírodovědecká fakulta

Citace
Popis The receiver domain (RD) of a sensor histidine kinase (HKs) catalyses transphosphorylation reaction during the action of HKs in hormonal and abiotic signalling in plants. Crystals of the recombinant RD of the Arabidopsis HK CYTOKININ-INDEPENDENT1 (CKI1RD) have been obtained by the hanging-drop vapour-diffusion method using ammonium sulphate as a precipitant. The crystals diffracted at beamline BW7B of the DORIS-III storage ring to approx. 2.4A. The diffraction has been improved significantly - to at least 2.0A - after applying of a non-water cryoprotectant. The crystals belong to space group C2221 with unit-cell parameters a=54.46, b=99.82, c=79.94 A, the asymmetric unit contains one molecule of the protein. The structure of CKI1RD had been solved by a molecular-replacement.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.