Structure of Bombyx mori chemosensory protein 1 in solution

Logo poskytovatele

Varování

Publikace nespadá pod Ekonomicko-správní fakultu, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Autoři

JANSEN Séverine CHMELÍK Josef ŽÍDEK Lukáš PADRTA Petr NOVÁK Petr ZDRÁHAL Zbyněk PICIMBON Jean-François LÖFSTEDT Christer SKLENÁŘ Vladimír

Rok publikování 2007
Druh Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj Archives of Insect Biochemistry and Physiology
Fakulta / Pracoviště MU

Přírodovědecká fakulta

Citace
Obor Biochemie
Klíčová slova Bombyx mori; Chemosensory proteins; NMR
Popis Chemosensory Proteins (CSPs) represent a family of conserved proteins found in insects that may be implied in chemosensory functions. BmorCSP1 is expressed mainly in antennae and legs of the silkworm moth Bombyx mori and was cloned from antennal cDNA. Here we report the determination of the structure of Bombyx mori CSP1 (BmorCSP1) by NMR. The overall fold of BmorCSP1 is globular and comprises six alpha-helices. These helices span residues 10-14, 17-27, 35-49, 57-72, 75-85, and 92-100. The internal hydrophobic sides of the helices are formed mostly by leucine and isoleucine residues and therefore well suited to constitute a binding site for hydrophobic ligands.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.