Molecular dynamics study of major urinary protein-pheromone interactions: A structural model for ligand-induced flexibility increase

Varování

Publikace nespadá pod Ekonomicko-správní fakultu, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Autoři

MACEK Pavel NOVÁK Petr KŘÍŽOVÁ Hana ŽÍDEK Lukáš SKLENÁŘ Vladimír

Rok publikování 2006
Druh Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj FEBS Letters
Fakulta / Pracoviště MU

Přírodovědecká fakulta

Citace
www http://dx.doi.org/10.1016/j.febslet.2005.12.088
Obor Biochemie
Klíčová slova Major urinary protein; Molecular dynamics simulation; Pheromone–protein interaction; Molecular motion; TZL; Order parameter
Popis Recently, two independent 15N NMR relaxation studies indicated that in contrast to the decreased flexibility expected for induced-fit interactions, the backbone flexibility of major urinary protein isoform I (MUP-I) slightly increased upon complex formation with its natural pheromone 2-sec-butyl-4,5-dihydrothiazol. We have investigated the subtle details of molecular interactions by molecular dynamics simulations in explicit solvent. The calculated order parameters S2 for a free- and ligand-bound protein supply evidence that mobility in various regions of MUP-I can be directly related to small conformational changes of the free- and complexed protein resulting from modifications of the hydrogen bonding network.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.