Modification of Trypsin for Improvement of Its Stability in Protein Digestion Process

Varování

Publikace nespadá pod Ekonomicko-správní fakultu, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.

Název česky	Modifikace trypsinu pro zlepšení stability v procesu štěpení proteinů
Autoři	HAVLIŠ Jan ŠEBELA Marek ŠTOSOVÁ Tatiana TARKOWSKI Petr WIELSCH Natalie THOMAS Henrik SHEVCHENKO Andrej
Rok publikování	2006
Druh	Konferenční abstrakty
Fakulta / Pracoviště MU	Přírodovědecká fakulta
Citace
Popis	A typical MS-assisted proteomic routine involves protease trypsin to generate specific fragments for further analysis. As the enzyme shows marginal termostability and undegoes intense autolysis, it became important to improve its properties in this regard. Conjugation of trypsin with e.g. oligosaccharides (maltotriose, raffinose, stachyose) is one the possible ways to solve these problems. Another way might be use of proteases of similar specifity from bacteria. Both approches were tested and particular proteases were characterised by means of their biochemical (pI, mol.mass, kinetics) and MS-related properties (cleavage efficiency).
Související projekty:	Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím