Dynamics of Protein-Pheromone Interactions:Temperature Dependent Spectral Density Mapping and Molecular Dynamics Simulations.

Varování

Publikace nespadá pod Ekonomicko-správní fakultu, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Název česky Dynamika protein-feromonových interakcí: Teplotně závislé mapování spektrálních funkcí hustoty
Autoři

SKLENÁŘ Vladimír

Rok publikování 2005
Druh Článek ve sborníku
Konference Magnetic Resonance in Physics, Chemistry, Biology, and Medicine
Fakulta / Pracoviště MU

Přírodovědecká fakulta

Citace
Obor Biochemie
Klíčová slova NMR; relaxation; spectral density; dynamics; MUP-I; pheromone interactions
Popis Vazba myších feromonů na myší protein (MUP-I) je typickým příkladem interakce mezi lipokaliny a malými hydrofóbními ligandy. Již dříve jsme pozorovali, že flexibilita proteinové páteře MUP-I nepatrně vzrostla po vazbě feromonu, neočekávaně ve srovnání se snížením flexibilty předpokládaným pro tento typ interakce. pro osvětlení toho jevu jsem studovali uvedený systém s použitím N-15 relaxačních NMR studií při několika teplotách pro komplex MUP-I s jeho přirozeným feromonem 2 -sec-4,5-dihydrothiazolem a volný protein. Grafická analýza redukovaných funkcí spektrální hustostoty poskytla nezávislý obraz interní pohyblivosti. Kvantitativní parametry byly získány pomocí kového způsoby analýzy simultáním fitování dat při běkolika teplotách a s použitím různých pohybových modelů. experimentální data byla doplněna výsledky simulací pomocí moelkulové dynamiky. Srovnání dat poskytlo obraz o molekulárních pohybech a vyslětlení rozdílů pozorovaných mezi volným a vázaným proteinem.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.