Mutational analysis reveals a dual role of Mdm2 acidic domain in the regulation of p53 stability

Varování

Publikace nespadá pod Ekonomicko-správní fakultu, ale pod Lékařskou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Autoři

KOSZTYU Pavlína CETKOVSKÁ Kateřina VOUSDEN Karen H. ULDRIJAN Stjepan

Rok publikování 2012
Druh Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj FEBS Letters
Fakulta / Pracoviště MU

Lékařská fakulta

Citace
Doi http://dx.doi.org/10.1016/j.febslet.2012.05.034
Obor Onkologie a hematologie
Klíčová slova p53 degradation; Mdm2; Acidic domain; Mutagenesis; Ubiquitin ligase activity; Binding partner
Přiložené soubory
Popis The exact role of the central acidic domain of Mdm2 in p53 degradation remains unclear. We therefore performed a systematic and comprehensive analysis of the acidic domain using a series of short deletions and found that only a minor part of the domain was indispensable for Mdm2-mediated p53 ubiquitylation. Moreover, we identified a short stretch of acidic amino acids required for p53 degradation but not ubiquitylation, indicating that, in addition to p53 ubiquitylation, the acidic domain might be involved in a critical post-ubiquitylation step in p53 degradation. Rather than representing a single functional domain, different parts of the acidic region perform separate functions in p53 degradation, suggesting that it might be possible to therapeutically target them independently.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.